Что такое иммуноглобулины

Что такое иммуноглобулины?

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ представляют собой семейство белков, которые являются частью иммунной системы человека. Основная их функция — защитная, то есть они служат для защиты нашего организма.

Иммуноглобулины представляют собой особую группу молекул, которые входят в семейство белков. Основная функция этого класса биомолекул — защитная, то есть они служат для защиты нашего организма. Обычно они активизируются при вторжении других (незнакомых) живых организмов в наше тело. Например, вирусов, бактерий, инородных клеток (при трансплантации) и т. д. То есть иммуноглобулины важны для корректной работы иммунной системы.

Иммуноглобулины защищают наш организм

  • Что такое синтез иммуноглобулинов?
  • Иммуноглобулины и их типы

Что такое синтез иммуноглобулинов?

Иммуноглобулины называют также антителами, а их синтез зависит от специальных клеток, которые тоже являются частью иммунной системы. Выработка антител увеличивается при выявлении организмом антигенов.

Последние — это все чужеродные вещества: бактерии, вирусы и пр. Благодаря соответствующим исследованиям стало возможно определить, что этот белок синтезируется B-лимфоцитами и некоторыми клетками плазмы.

Наша иммунная система очень точна: она вырабатывает различные антитела, или иммуноглобулины, для каждого антигена. Такая особенность и обеспечивает наше выживание. Но бывают и сбои, как в случае аутоиммунных заболеваний.

У пациентов с такими расстройствами иммунная система идентифицирует свои клетки как чужеродные. Она стремится устранить угрозу и уничтожает здоровые клетки собственного организма, как если бы они были патогенными.

Для перемещения иммуноглобулины используют кровоток. Так они могут быстро «добраться» до места, где находятся антигены, и устранить их.

Вот почему при медицинских обследованиях обычно берется анализ крови: необходимо проверить уровень антител. Помимо этого, для анализа могут быть взяты и другие жидкости: слюна или спинномозговая жидкость.

Иммуноглобулины и их типы

По характеристикам и функциям выделяют несколько типов иммуноглобулинов (или антител):

Иммуноглобулины G (Ig G)

Это самый многочисленный тип иммуноглобулина. Можно сказать, что они врожденные, то есть дают ребенку иммунитет с самого рождения. А все потому, что они присутствуют в плаценте матери. Таким образом, эти антитела передаются от матери к плоду.

Они живут в человеческом организме всю жизнь и принимают участие в таких важных задачах, как активация фагоцитов (чтобы поглотить вредные чужеродные частицы).

Иммуноглобулины М (Ig М)

Эти молекулы могут образовывать структуру, похожую на круг, имеющий до десяти точек связывания (с антигенами). Как правило, они устанавливают «первый контакт» с новыми выявленными антигенами. Они же и активируют или стимулируют действие макрофагов (аналогично фагоцитам).

Иммуноглобулины А (Ig А)

Эти представляют собой тяжелую цепь альфа-типа. Они встречаются в форме мономеров, димеров или тримеров. Это означает, что до трех единиц (или иммуноглобулинов) могут появляться вместе.

Кроме того, следует отметить, что они присутствуют во всех типах выделений, выполняющих защитную функцию. Например, в грудном молоке, слезах, крови, слизи…

Иммуноглобулины Е (Ig Е)

Данный тип антител обладает тяжелой цепью типа эпсилон. В отличие от вышеупомянутых антител, они обычно располагаются на мембране тучных клеток. Таким образом, большинство иммуноглобулинов этого типа присутствует в тканях организма.

Обычно они являются рецепторами аллергенов, антигенов, которые вызывают преувеличенный ответ организма. Сами по себе они не являются слишком опасными веществами, но наша иммунная система считает их серьезной угрозой. Это провоцирует разрыв тучных клеток и резкий выброс гистамина в организм.

Иммуноглобулины D (Ig D)

Эти антитела образованы дельта-тяжелыми цепями. Они могут быть идентифицированы в мембране В-лимфоцитов.

Надеемся, что эта статья оказалась для вас полезной и помогла вам ответить на некоторые вопросы. В любом случае, не стесняйтесь обращаться к специалистам, если вы хотите узнать об иммуноглобулинах подробнее.опубликовано econet.ru.

P.S. И помните, всего лишь изменяя свое сознание – мы вместе изменяем мир! © econet

Понравилась статья? Напишите свое мнение в комментариях.
Подпишитесь на наш ФБ:

Иммунология и биохимия

Антитела (иммуноглобулины)

Антитела – это белки, которые синтезируются иммунной системой организма в ответ на проникновение чужого, антигенов. Их задача – опознать и специфически связать антиген. Антигены – это бактерии, грибы, паразиты, простейшие и вирусы. В иммунной системе антитела называют гуморальными факторами адаптивного или приобретенного иммунитета. По своим свойствам антитела относятся к глобулинам. Глобулины, имеющие свойства антител, называют иммуноглобулинами.

В организме человека антитела находятся в двух физических формах – растворимой (кровь, тканевая жидкость, секреты) и связанной с наружной мембраной В-лимфоцитов. На мембране В лимфоцитов антитела выполняют функцию В клеточного рецептора, потому их называют рецепторные иммуноглобулины.

Рецепторные иммуноглобулины дают возможность В клеткам

  • обнаруживать и связывать антигены в попавшие в организм
  • этот тип иммуноглобулинов обеспечивает связь внеклеточного пространства с внутриклеточными сигнальными путями, управляющими пролиферацией и дифференцировкой В клеток в секретирующие антитела плазматические клетки.

Растворимые антитела – продукт секреции плазматических клеток и выполняют следующие функции:

  • нейтрализуют антиген,
  • мобилизуют эффекторные клетки иммунной системы – клетки уничтожения чужого,
  • связывают и активируют систему комплемента – систему белков врожденного иммунитета.

Иммуноглобулины – это бифункциональные белки. С одной стороны они взаимодействуют с небольшим количеством специализированные молекул – с Fc-рецепторами на клетках иммунной системы, белками комплемента и молекулами, инициирующими внутриклеточную сигнализацию. С другой стороны, они распознают бесконечное множество антигенных структур (детерминант).

Молекулы как рецепторных, так и растворимых иммуноглобулинов, имеют общую основную структуру, которая имеет форму Y (рис.1). Эту структуру молекулы антител образуют две идентичные тяжелые цепи и две идентичные легкие цепи. N-концы легких и тяжелых цепей образуют вариабельную (предельно разную) область антител, F(ab)2 фрагмент – красные структуры на рис.1. образуют антиген связывающий сайт. Эта часть молекулы уникальна и называется детерминанта идиотипа (идиотип – класс иммуноглобулинов). У каждого человека 10 3 вариантов N-конца тяжелых и легких цепей образуют 10 6 -10 7 вариантов антиген связующих сайтов. Особенности строения этой области обеспечивает распознавание бесконечного множества антигенных детерминант образования иммунных комплексов антиген-антитело (АГ-АТ).

Читать еще:  Интимная жизнь после менопаузы

Остальная часть легких и тяжелых цепей образуют константную область, Fc – фрагмент (синие структуры на рис.1). Эта область антител взаимодействует с ограниченным числом специализированных молекул на клетках иммунной системы, только с теми, которые имеют рецептор к Fc -фрагменту соответствующего класса иммуноглобулинов, и мобилизует их на уничтожение и удаление антигена.

F(ab)2 область антител выполняет:

  • обнаружение антигена,
  • осаждение антигена,
  • блокирование активных центров токсинов или патоген-ассоциированных молекул;
  • блокирование взаимодействия между молекулами клеток хозяина и патоген-ассоциированными молекулами возбудителя.

Но F(ab)2 не может:

  • обеспечить ассоциированные с клетками воспалительные и эффекторные функции,
  • обеспечить воспалительные и эффекторные функции комплемента,
  • вовлечь антигены на путь процессинга. Эту функцию, она называется эффекторной, выполняет Fc- фрагмент антител..

Различают всего два варианта строения легких цепей иммуноглобулинов: каппа ( κ) и лямбда ( λ). В состав молекулы иммуноглобулинов входят либо лямбда, либо каппа. Структура тяжелых цепей антител имеет пять вариантов: µ,γ,α, ε и δ. В соответствии со структурой тяжелой цепи различают 5 классов иммуноглобулинов: IgM, IgG, IgA, IgE и IgD.

Классы иммуноглобулинов и их функция

Молекула IgM является старейшим классом иммуноглобулинов. Это большая молекула, состоящий из пяти основных единиц вместе J-цепью. Основная роль IgM – внутрисосудистая нейтрализация организмов, особенно вирусов. Эта важная физиологическая роль определяется тем, что IgM содержит пять сайтов связывания комплемента, что приводит к мощной активации системы комплемента.
Эта активация (опсонизация) обеспечивает удаление комплексов антиген-антитело путем фагоцитоза через рецепторы комплемента на фагоцитирующих клетках или комплементарный лизис патогенов. Однако, в отличие от молекулы IgG, IgM имеет относительно низкую
связь со специфическим антигеном. Во-вторых, из-за его размера он обычно не проникают в ткани.
Напротив, IgG представляет собой меньшую молекулу, которая легко проникает в ткани. IgG представлены четырьмя основными подклассами: IgG1 и IgG3 активирует комплемент и эффективно удаляют большинство белковых антигенов, включая удаление микроорганизмов фагоцитирующими клетками. Напротив, IgG2 и IgG4 реагируют в основном с углеводными антигенами и относительно слабые опсонины. IgG – единственная молекула, которая пересекает плаценту и обеспечивает специфическую иммунную защиту новорожденных (защитные антитела).

Основной иммуноглобулинов слизистой оболочки IgA, состоит из двух базовых единиц, соединенных J цепь. Добавление секреторной молекулы предотвращает переваривание IgA2 (sIgA) ферментами в слизистой и в кишечнике. Таким образом, IgA2 является основной молекулой IgA в секретах и весьма эффективен в нейтрализации антигенов,которые проникают через эти слизистые пути. IgA1, основная молекула IgA в сыворотке, однако, подвержена инактивации сывороточными протеазами и, следовательно, менее активна для защита. В настоящее время функция IgA1 неясна.

Антиген-специфические иммуноглобулины

Антигенсвязывающие сайты мембранных иммуноглобулинов В-клеток (рецепторы В-клеток) распознают не весь антиген, а определенные участки молекулы антигена, эпитопы или антигенные детерминанты с помощью конкретного домена вариабельных участков тяжелых (VH) и легких (VL) цепей. В -клетка активируется и подвергается пролиферации и дифференцировке. Последующее потомство этой В-клетки будет производить тот же домен VH или VL. Последовательность событий выглядит следующим образом: изначально B-клетка производит внутриклеточный антиген специфический IgM, который связан с поверхностью клетки. В-клетка теперь реагирует с антигеном и подвергается воздействию данного антигена. В-клетка начинает продуцировать изотип или класс иммуноглобулинов и начинает делиться, и все потомство (клон) будет производить идентичные молекулы иммуноглобулина, специфически связывающиеся со своим антигеном. Эти В-клетки позже созревают либо в плазматические клетки, либо в В-клетки.долговременной памяти. Таким образом, антиген структура его поверхностных доменов (эпитопов) отбирает В-лимфоциты с комплементарными рецепторами, которые в конечном счете будут синтезировать антиген-специфические антитела, антитела к тому или иному патогену, белки которого индуцировали иммунный ответ. При первичной встрече с антигеном первыми синтезируются антиген-специфические IgM, через 7 -10 дней в сыворотке определяются антиген специфические IgG. При повторном инфицировании тотчас включаются В-клетки памяти и синтезируются антиген-специфические IgG.

Иммуноглобулины: определение, структура.

Иммуноглобулинами называются белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют. При электрофорезе они локализуются в глобулиновых фракциях.

Иммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:

1. Первичная – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности.

2. Вторичная определяется конформацией полипептидных цепей.

3. Третичная определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину.

4. Четвертичная характерна для иммуноглобулинов. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.

Любая молекула иммуноглобулина имеет Y-образную форму и состоит из 2 тяжелых (Н) и 2 легких (L) цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Каждая молекула иммуноглобулина имеет 2 одинаковых антигенсвязывающих фрагмента Fab (англ. Fragment antigen binding) и один Fc-фрагмент (англ. Fragment cristalisable), с помощью которого ИГ комплементарно связываются с Fc-рецепторами клеточной мембраны.

Концевые участки легких и тяжелых цепей молекулы иммуноглобулина достаточно разнообразны (вариабельны), а отдельные области этих цепей отличаются особенно выраженным разнообразием (гипервариабельностью). Остальные участки молекулы ИГ относительно низменны (константны). В зависимости от строения констатных областей тяжелых цепей иммуноглобулина разделяются на классы (5 классов) и подвиды (8 подвидов). Именно эти константные области тяжелых цепей, существенно отличаясь по аминокислотному составу у различных классов иммуноглобулинов, в конечном итоге определяют особые свойства каждого класса антител:

Читать еще:  Пластыри для контрацепции

IgM активируют систему комплемента;

IgE связывается со специфическими рецепторами на поверхности тучных клеток и базофилов с высвобождением из этих клеток медиаторов аллергии;

IgA секретируется в различные жидкости организма, обеспечивая секреторный иммунитет;

IgD функционирует в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена;

IgG проявляет разнообразные виды активности, в том числе способность проникать через плаценту.

Молекулы каждого класса ИГ могут существовать в виде свободных антител и в виде молекул, прикрепленных к клеточной мембране (т.е. служить в качестве рецепторов В-лимфоцитов), что обеспечивается структурными различиями концевых участков этих двух разновидностей молекул.

С помощью физико-химических и иммунологических методов доказано существование 5 классов ИГ у человека и от 3 до 6 у различных видов животных.
Иммуноглобулины G, IgG

Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие 4 субкласса (IgG1 – 77%; IgG2 – 11%; IgG3 – 9%; IgG4 – 3%), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам. Их содержание в сыворотке крови колеблется от 8 до 16,8 мг/мл, период полураспада составляет 20-28 дней, а синтезируется в течение суток от 13 до 30 мг/кг. На их долю приходится 80% от общего содержания иммуноглобулинов. Они защищают организм от инфекций. Антитела субклассов IgG1 и IgG4 специфически связываются через Fc-фрагменты с возбудителем (иммунное опсонирование), а благодаря Fc-фрагментам взаимодействуют с Fc-рецепторами фагоцитов (макрофагов, полиморфноядерных лейкоцитов), способствуя тем самым фагоцитозу возбудителя. IgG4 участвует в аллергических реакциях и не способен фиксировать комплемент.

Антитела класса IgG играют основополагающую роль в гуморальном иммунитете при инфекционных заболеваниях, вызывая гибель возбудителя с участием комплемента и опсонизируя фагоцитарные клетки. Они проникают через плаценту и формируют антиинфекционный иммунитет у новорожденных. Они способны нейтрализовать бактериальные экзотоксины, связывать комплемент, участвовать в реакции преципитации.
Иммуноглобулины М, IgM

Иммуноглобулины М – это наиболее “ранние” из всех классов иммуноглобулинов, включающие 2 субкласса: IgM1 (65%) и IgM2 (35%). Их концентрация в сыворотке крови колеблется от 0,5 до 1,9 г/л или 6% от общего содержания иммуноглобулинов. За сутки синтезируется 3-17 мг/кг, а период их полураспада составляет 4-8 суток. Они не проникают через плаценту. IgM появляется у плода и участвует в антиинфекционной защите. Они способны агглютинировать бактерий, нейтрализовать вирусы, активировать комплемент. IgM играют важную роль в элиминации возбудителя из кровеносного русла, в активации фагоцитоза. Значительное повышение концентрации IgM в крови наблюдается при ряде инфекций (малярия, трипаносомозе) как у взрослых, так и у новорожденных. Это показатель внутриутробного заражения возбудителя краснухи, сифилиса, токсоплазмоза, цитомегалии. IgM – это антитела, образующиеся на ранних сроках инфекционного процесса. Они отличаются высокой активностью в реакциях агглютинации, лизиса и связывания эндотоксинов грамотрицательных бактерий.
Иммуноглобулины А, IgA

Иммуноглобулины А – это секреторные ИГ, включающие 2 субкласса: IgA1 (90%) и IgA2 (10%). Содержание IgA в сыворотке крови колеблется от 1,4 до 4,2 г/л или 13% от общего количества ИГ; ежедневно синтезируется от 3 до 50 мкг/кг. Период полураспада антител составляет 4-5 суток. IgA содержится в молоке, молозиве, слюне, в слезном, бронхиальном и желудочно-кишечном секрете, желчи, моче. В состав IgA входит секреторный компонент, состоящий из нескольких полипептидов, который повышает устойчивость IgA к действию ферментов. Это основной вид ИГ, участвующих в местном иммунитете. Они препятствуют прикреплению бактерий к слизистой, нейтрализуют энтеротоксин, активируют фагоцитоз и комплемент. IgA не определяется у новорожденных. В слюне он появляется у детей в возрасте 2 месяца., причем первым обнаруживается секреторный компонент SC, и только позднее полная молекула SIgA. Возраст 3 мес. многими авторами определяется как критический период; этот период особенно важен для диагностики врожденной или транзиторной недостаточности местного иммунитета.
Иммуноглобулины Е, IgE

Иммуноглобулины Е – это мономеры, содержание которых в сыворотке крови ничтожно мало – 0,00005-0,0003 г/л или 0,002% от общего количества ИГ. За сутки синтезируется 0,02мг/кг, а период их полураспада в сыворотке крови составляет 2-3 дня, а в коже – 9-14 дней. К классу IgE относится основная масса аллергических антител – реагинов. Уровень IgE значительно повышается у людей, страдающих аллергией и зараженных гельминтами. IgE связывается с Fc-рецепторами тучных клеток и базофилов. При контакте с аллергеном образуются мостики “IgE-антиген-IgE”, что сопровождается поступлением ионов кальция в клетку-мишень, активацией в ней биохимических процессов и выделением БАВ, вызывающих аллергические реакции немедленного типа. Эозинофильный хемотаксический фактор, выделяемый тучными клетками, способствует аккумуляции эозинофилов и деструкции гельминтов. Предполагается также, что IgE, покрывая паразита, аккумулирует макрофаги благодаря Fc-рецепторам этих клеток.
Иммуноглобулины D, IgD

Иммуноглобулины D – это мономеры; их содержание в крови составляет 0,03-0,04 г/л или 1% от общего количества иммуноглобулинов; в сутки их синтезируется от 1 до 5 мг/кг, а период полураспада колеблется в пределах 2-8 дней. IgD участвуют в развитии местного иммунитета, обладают антивирусной активностью, в редких случаях активируют комплемент. Плазматические клетки, секретирующие IgD, локализуются преимущественно в миндалинах и аденоидной ткани. IgD выявляются на В-клетках и отсутствуют на моноцитах, нейтрофилах и Т-лимфоцитах. Полагают, что IgD участвуют в дифференцировке В-клеток, способствуют развитию антиидиотипического ответа, участвуют в аутоиммунных процессах.

Основная масса IgM и IgD находится в плазме, а IgG и IgA распределяются примерно в одинаковых соотношениях между плазмой и межсосудистой тканью. IgG проходит через плаценту к плоду, и к моменту родов их концентрация достигает максимума, но однако быстро снижается и в этой связи ребенок в 3-4-месячном возрасте наименее устойчив к инфекционным заболеваниям.

Читать еще:  Причины быстрого полового акта

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ (АНТИТЕЛА)

Синтез иммуноглобулинов: иммуноглобулины синтезируются плазматическими клетками, которые образуются из трансформированных, стимулированных антигеном В-лимфоцитов (В-иммунобластов). Bce молекулы иммуноглобулинов, синтезированных отдельной плазматической клеткой, идентичны и имеютспецифи- ческую реактивность против единственной антигенной детерминанты.

ми). Эти различия в последовательности аминокислот происходят в так называемом V (вариабельном, переменном) участке молекулы иммуноглобулина (рис. 10.3).

Структура иммуноглобулинов (рис. 10.3): большинство молекул иммуноглобулинов составлены из двух тяжелых (H) цепей и двух легких (L) цепей, соединен- ныхдисульфидными связями. Легкие цепи состоят или из двух k цепей, или из двух 1 цепей. Тяжелые цепи могут быть одного из пяти классов (IgA, IgG, IgM, IgD, и IgE) (табл.10.4). Существуетнесколько подклассовтя- желых цепей (изотипы). Эти различные цепи иммуноглобулинов являются антигенами для животных и имеют отличающиеся антигенные детерминанты, поэтому, при введении их животным, антитела, производимые против них, могут использоваться для распознавания и определения различныхтиповлегких цепейи классов тяжелых цепей у человека.

Каждая цель имеет постоянный и вариабельный участок. Постоянный участок остается постоянным в последовательности аминокислот и антигенности в пре- делахданного класса иммуноглобулинов; вариабельный участок, напротив, характеризуется большой непостоянностью последовательности аминокислот. Именно в вариабельной части цепи происходит реакция соединения с антигеном. Каждая молекула IgG состоит из двух соединенных цепей, которые формируют два ан- тиген-связывающихучастка (рис. 10.3). Ha вариабельном участке каждой цепи имеются гипервариабельные участки — три в легких цепях и четыре в тяжелых цепях. Разновидности последовательности аминокислот вэтих гипервариабельныхучасткахопределяютспеци- фичность антитела. При определенных условиях эти гипервариабельные области могут также выступать в роли антигенов (идиотипы). Антитело против идиоти- noB,T.e. производимое против гипервариабельной об- ластиантител,имеетограниченныйдиапазон реактивности и соединяется только с молекулами иммуноглобулина, имеющими данную гипервариабельную область. B сущности, реактивность антител против идио- типов ограничена исключительно специфическими антителами, полученными из единственного клона. Хотя вышеописанное относится строго к IgG, другие классы иммуноглобулинов имеюттакую же основную структуру, за исключением того, что IgM является пентамером (то есть, состоит из 5 основных единиц (молекул), связанных в области Fc-концов), a IgA обычно существует какдимер.

Постоянныйучасток каждой молекулы иммуноглобулина имеет рецепторы для комплемента, а также

IgD и IgE имеют сходную структуру. IgA — димер, а IgM — пентамер. Антиген-связывающие места фор-мируют- ся концами тяжелой и легкой цепей; каждая молекула IgG имеетдва места связывания. При эн-зиматическом расщеплении образуются следующие фрагменты: Fc-фрагмент co- держитучастки обоих постоянных частей; Fab-фрагмент содержит легкую и часть тяжелой цепи с одним антиген-свя- зывающим участком. Р(аЬ)’2-фрагмент состоит из двух связанных между собой Fab-фрагментов. H — область «вилки»; HV, LV — вариабельные концы тяжелой и легкой цепей; НС, LC — постоянные концы тяжелой и легкой цепей;————————————- ди

сульфидные связи между цепями.

1 Обратите внимание, что IgA синтезируется в плазмо- цитах как мономер (MB=160 000) и секретируется через эпителий уже в виде димера, при этом две молекулы объединя- ются1-цепью,атакжедобавляется секреторный компонент. Конечный молекулярный вес равен 380 000. Секреторный компонент образуется в эпителиальных клетках и служит для облегчения секреции антитела через клеточную мембрану и защищает его от переваривания ферментами.

2 Количество антиген-связывающихучастков на молекуле.

имеется на Рс-фрагментеучасток,который связывается с клетками, имеющими Fc-рецепторы (что необходимо для осуществления клеточного иммунитета). Унас- ледованныеантигенные различия междутяжелыми цепями составляют аллотипы. Молекулы иммуноглобулинов можно разбить на части различными протеолитическими ферментами. При воздействии папаина молекула разделяется в области расхождения тяжелых цепей («вилки») (рис. 10.3) на два Fab-фрагмента и один Рс-фрагмент(кристаллизующийся). Пепсин разрывает молекулу на Р(аЬ)’2-фрагмент и Fc-фрагмент. Fc-фрагментпредставляетсобой постоянныйучасток; отсутствие изменяемости последовательности аминокислот — главная причина возможности кристаллизации данного фрагмента. Fab и Р(аЬ)’г-фрагменты несут один и два антиген-связывающих участка соответственно. Fc-фрагмент несет специфические антигены, включая те, Которые определяют иммунологическое различие пяти главных классов антител. Участок фиксации комплементатакже расположен на Fc-фрагменте. Метод ферментативного расщепления имеет историческое значение в процессе выяснения структуры иммуноглобулинов.

Регулирование производства антител: производство антител начинается после активации В-кле- ток антигеном. Максимальная концентрация антител в сыворотке наблюдается с 1 по 2 неделю и затем начинает снижаться. Непрерывное присутствие свободного антигена поддерживает ответ до тех пор, пока увеличениеуровня антител не приведеткусиленному удалению антигена и, таким образом, прекращению стимуляции В-клеток. Существуюттакже болеетонкие механизмы регуляции синтеза иммуноглобулинов. T- хелперы (С04-позитивные) играют важную роль в регуляции ответа В-клеток на большое количество антигенов и их постоянное присутствие увеличивает производство антител. Этот эффект возникает благо- даря,по крайней меречастично,высвобождениюлим- фокинов (табл. 10.3). Т-супрессоры (С08-позитивные) оказывают противоположное влияние, вызывая снижение иммунного ответа; сильное подавление ответа может быть одним из механизмов, лежащих в основе толерантности. Одним из дополнительных регулирующих механизмов является выработка анти-идиоти- пов (т.е. антител против собственных антител (аутоантител)). Предполагается, что при иммунном ответе производство специфического антитела обязательно сопровождается производством второго антитела (анти-идиотипного) со специфичностью против вариабельных (V) последовательностей (идиотипов или антиген-связывающих участков) первого антитела. Антиидиотипное антитело способно к распознаванию идиотипов на антигенном рецепторе В-клеток (который построен из иммуноглобулина, идентичного по строению идиотипу первого антитела),таким образом оно конкурируетсантигеном и служитдля ингибирования активации В-клетки.

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector